Zabije nas miażdżyca, zawał serca czy udar mózgu? Niepotrzebne skreślić. Naukowcy starają się, by ludzki układ krążenia udrażniać, uszczelniać za pomocą nowoczesnych i inteligentnych leków. Profesor Michał Komoszyński i jego ludzie szukali i znaleźli. W Zakładzie Biochemii UMK latami trwały prace nad apirazą i kinazą adenylanową. Czy stworzono leki przyszłości na cywilizacyjne zło?
<!** Image 2 align=right alt="Image 134723" sub="Profesor Michał Komoszyński mówi, że ubogie wyposażenie jego laboratorium nakazuje wręcz osiąganie wyników naukowych poprzez wytężoną, tytaniczną pracę. Żeby doposażyć pracownię, potrzeba by co najmniej 1,5 mln zł. / Fot. Jacek Smarz">Ta wiadomość zelektryzowała nie tylko środowisko naukowe. Ożywione rozmowy toczyły się także w poradni, w kolejce do lekarza. Pacjenci są jak zwykle sceptykami. Co drugi mówi, że cuda się nie zdarzają, przynajmniej nie w przychodniach. - Nie będzie już zawałów serca? Nie wierzę... Podobno lek pochodzi z gejzerów...Z jakich gejzerów? Nie..., nie z gejzerów, tylko z ziemniaków. Z polskich ziemniaków? Przecież ja jem dużo ziemniaków...
Najlepiej dowiedzieć się u źródła. Profesor Michał Komoszyński, kierownik Zakładu Biochemii UMK w Toruniu to człowiek niezwykle zajęty, zabiegany, rzadko dostępny pod telefonem. Punktualny. Kilka minut po godzinie umówionego spotkania drzwi gabinetu zastajemy zamknięte na głucho. Życzliwe studentki wskazują w oddali plecy profesora. Złapany przy drzwiach ostrzega, że ma tylko pół godziny. Jak w pół godziny wytłumaczy laikowi
co to jest apiraza i kinaza
adenylanowa?
<!** reklama>W gabinecie pełno książek, na biurku karteczki z rzędami cyfr. Chłodno. Podobno jeszcze nie grzeją. Profesor mówi bardzo cicho, jest skupiony, co jakiś czas uśmiecha się zza okularów zsuniętych na skraj nosa. Z trudem przekłada język naukowy na język potoczny. Palcami rozciera kawałeczki kredy rozsypane na biurku.
- Apiraza rzeczywiście jest w ziemniakach - wyjaśnia cierpliwie naukowiec. - Ale nie tylko w ziemniakach. Podobne enzymy znajdziemy także w naczyniach krwionośnych zwierząt i ludzi. Jednak enzym z ziemniaków jest nawet sto razy bardziej aktywny, stąd nasze zainteresowanie substancją. Apiraza odkryta została już w latach 30. ubiegłego wieku. Przez długi okres nie analizowano możliwości jej wykorzystania w leczeniu zawałów, miażdżycy, udarów. Tymczasem, jak wspomniałem,
roślinne enzymy mogą więcej.
Jaki cel mają te badania? Chodzi o hamowanie w naczyniach krwionośnych niekontrolowanego tworzenia skrzepów, zachowanie drożności naczyń krwionośnych, wreszcie - stworzenie z tego enzymu inteligentnej formy leku, którą będzie można wykorzystać w rozległych zawałach serca i chorobach naczyniowych mózgu.
Zaczęło się od komarów. Czy ktoś zastanawiał się, jak to możliwe, że komar raz wkłuwszy się w ciało człowieka pije zeń jak z butelki?
Chwileczkę. Co z agregacją, czyli z krzepnięciem? Za wszystkim stoi apiraza. To ona powstrzymuje płytki krwi przed sklejaniem się, a krew przed krzepnięciem, wreszcie przed powstaniem skrzepu.
- Apiraza niszczy niektóre nukleotydy (również ADP) obecne we krwi chorych. ADP uruchamia procesy kończące się utworzeniem skrzepu. Z ziemniaków wyizolowaliśmy 5 genów białek z rodziny, do której należy apiraza i przygotowujemy je do regulowania poziomu ADP we krwi - mówi profesor. - Już od dawna nie pracujemy na ziemniakach, bowiem wydajność takiej pracy była zbyt niska. Z 20 kilogramów kartofli udawało się wyodrębnić zaledwie 3-10 miligramów apirazy. Dzisiaj taka praca jest nieopłacalna. Kolejny krok to przygotowanie aktywnego enzymu do regulowania stężenia ADP we krwi. Chodzi o to, by apiraza była tak inteligentna, że zapamięta adres miejsca w którym powinna działać, rozpozna uszkodzone miejsce naczynia krwionośnego.
Profesor podkreśla w tym miejscu, że ubogie wyposażenie jego
laboratorium
nakazuje wręcz osiąganie wyników naukowych poprzez wytężoną, tytaniczną pracę. Żeby doposażyć pracownię, potrzeba by co najmniej półtora miliona złotych. Obecny sprzęt też pozostawia wiele do życzenia. Brak urządzeń ogranicza możliwość prezentowania wyników pracy w międzynarodowych periodykach.
- Owszem, wysyłamy publikacje w świat, ale bywa, że dostajemy zwrot z adnotacją: dlaczego nie wykonaliście prób na takim, a takim urządzeniu... Żeby opublikować artykuł w amerykańskim dobrym czasopiśmie naukowym tamtejsze laboratoria muszą zainwestować w badania... No ile? Nawet 30 tysięcy dolarów... - twierdzi prof. Komoszyński.
Laboratorium jest schludne, ale nie wygląda jak pracownia XXI wieku. Pusto. Młody doktorant wpada tylko na moment. Czujne oko profesora dostrzega plamę na fartuchu. - Przebierz się przed zajęciami, przecież jak nas widzą, tak nas piszą - przestrzega podopiecznego.
Doktorant, zaczepiony na korytarzu, potwierdza, że profesor to człowiek z zasadami, który dba o dyscyplinę, kiedy jest to konieczne.
A profesor tłumaczy przytyk do fartucha: - Stale jesteśmy oceniani na blogach, portalach...
Gdzie reszta zespołu? Prowadzi właśnie zajęcia. Praca naukowa musi poczekać, ważniejsi są studenci. Zajęcia prowadzone są także w weekendy. Badania trzeba czasem przełożyć na noc.
Flesz. Fotoreporter wykorzystuje okazję - profesor pochylił się nas szklaną kolbą: - O nie, proszę nie robić mi zdjęć przy pracy. Nie będę pozował, bo od pół roku nie miałem pipety w ręce. Moim celem nie jest już praca przy stole. Muszę teraz być menadżerem. Nie dostaję pieniędzy ani na magisterki, ani na doktoraty. Młodzi ludzie walczą o stypendia na badania i zdobywają je. Na ten wydział przychodzą studenci, którzy bardzo chcą pracować. Ja na dzień dobry ostrzegam wszystkich, że jak już znajdę pieniądze na badania, to wymagam. Mam młody, obiecujący zespół.
Wkrótce nadarzy się okazja do zaistnienia zespołu na łamach prestiżowego periodyku. Możliwość taka otwiera się przy okazji opatentowania wyników badań nad kinazą adenylanową. To kinaza właśnie ma wiele wspólnego z gejzerami, co wzbudziło oczywistą sensację.
- Nie, nie musieliśmy wchodzić do wody, żeby zdobyć materiał do badań - uspokaja nasze emocje profesor. - Na podstawie wyników wcześniejszych analiz przygotowaliśmy gen, wprowadziliśmy go do bakterii, a bakterie będą nam produkowały białko kinazy. Czy nikt wcześniej na to nie wpadł? Taka procedura to nic nowego, ale nikogo nie zainteresowało zbytnio wykorzystanie tego enzymu do hamowania agregacji płytek. To nasze
nowatorskie podejście,
które jest przedmiotem postępowania patentowego. Na rynku jest wiele leków obniżających krzepliwość krwi, które podajemy po zawałach mózgu, serca, by przez dłuższy czas utrzymać krew w stanie płynnym. Enzym kinaza, podobnie jak apiraza, obniża poziom ADP we krwi i można go będzie stosować wtedy, gdy wszystko, co ma chronić nasze naczynia krwionośne, nie da sobie rady z nadmiernym, niekontrolowanym tworzeniem skrzepów. Jednak kinaza nie tylko hamuje agregację płytek, lecz także rozrywa już utworzone z płytek agregaty. W przypadku obu przedstawionych enzymów istotnym będzie takie ich spreparowanie, aby przez jakiś czas nie były one widoczne dla ludzkiego układu immunologicznego, by układ nie potraktował tych białek jako zagrożenia dla organizmu.
W laboratoryjnej lodówce widzimy mnóstwo próbek. Jedną z nich, jeszcze zamrożoną, wyciąga profesor. - Ta czeka na rozmrożenie, ale zwykle plazmidy i bakterie z genami przechowujemy w temperaturze ciekłego azotu bądź w minus 60 stopniach. Kto wie, może w przyszłości uda się przygotować lek, składający się z dwu enzymów apirazy i kinazy... Jakie korzyści dla pacjentów? Nie wszyscy będą mogli korzystać z takiego leku. Większość enzymatycznych preparatów podaje się w stanach zagrożenia życia, np. przy rozległym zawale, gdy naczynia już nie można udrożnić za pomocą koronaroloplastyki.
Droga do powstania leku jest bardzo długa. Wyniki toruńskich badań zostały zgłoszene do Urzędu Patentowego. Po zakończeniu procedury rejestracji patentu zainteresowani komercyjnym wykorzystaniem enzymu będą musieli za to płacić.
W Polsce przemysł biotechnologiczny nie ma strategicznego znaczenia. - Dla zagranicznych firm jesteśmy tylko poligonem doświadczalnym nowych leków, choćby szczepionek, głośna była historia z Grudziądza. W Polsce jedyną firmą wspierającą naukę jest Polfarma Starogard Gdański. Moi absolwenci wyjeżdżają za granicę, dostają świetną pracę w renomowanych laboratoriach. Nie dziwię się im. W latach 80. ubiegłego wieku byłem W USA na 2-letnim stażu naukowym - mówi profesor. - Uznałem, że moim obowiązkiem jest powrót do Polski. Czasem żałuję, gdy widzę jak niewiele pieniędzy przeznacza się u nas na naukę - ułamek procenta PKB, a w Niemczech ponad procent PKB...Cieszę się, że nasze badania wsparł Urząd Marszałkowski. Dostaliśmy ponad pół miliona złotych! Badania przyspieszyły&. Pieniądze poszły na sprzęt i odczynniki, które są
piekielnie drogie.
Piętnaście miligramów czynnika wzrostu kosztuje aż 3 tys. zł. Z powodów metodycznych i sprzętowych nie syntetyzujemy genów u siebie, my je tylko projektujemy, a do syntezy wysyłamy za granicę, do USA, tam jest to bardzo tanie. W USA za syntezę 3 genów płacimy 6 tys. zł, podczas gdy w UE - dwa lub trzy razy więcej...
Minęła godzina. Profesor jedną nogą jest już na korytarzu. Na odchodnym rzuca przez ramię. - Byłbym zapomniał, proszę nie pisać, że to tylko ja, to wszystko robi mój zespół.
Warto wiedzieć
Choroby układu krążenia
Według Narodowego Programu Zdrowia na lata 2007-2015 choroby układu krążenia pozostają najważniejszą przyczyną umieralności przedwczesnej wśród kobiet i mężczyzn w Polsce (41,1 proc. wszystkich zgonów mężczyzn i 52,6 proc. zgonów kobiet w 2004 r.). W 2004 r. zmarło w Polsce 73,2 tys. mężczyzn oraz 28,9 tys. kobiet w wieku największej aktywności zawodowej, tzn. 25-64 lat.
Światowa Organizacja Zdrowia szacuje, że wskaźnik umieralności w Polsce jest wyższy od tego przeciętnego w krajach UE, w niemal wszystkich grupach wiekowych i dotyczy głównie mężczyzn w wieku 30-59 lat.
Rocznie w Polsce około milion osób jest hospitalizowanych z powodu chorób układu krążenia (44 proc. wszystkich hospitalizacji). W 2006 r. wystawiono z tego powodu ponad 670 tys. zwolnień lekarskich.
